Wissenschaft

Auflösungsweltrekord in der Kryo-Elektronenmikroskopie

Auflösungsweltrekord in der Kryo-Elektronenmikroskopie

Eine entscheidende Auflösungsgrenze in der Kryo-Elektronenmikroskopie ist geknackt. Holger Stark und sein Team am Max-Planck-Institut (MPI) für biophysikalische Chemie haben zum ersten Mal einzelne Atome in einer Proteinstruktur beobachtet und die bisher schärfsten Bilder mit dieser Methode aufgenommen. Mit solch detaillierten Einblicken lässt sich besser verstehen, wie Proteine in der lebenden Zelle ihre Arbeit verrichten oder Krankheiten hervorrufen. Auch kann die Technik zukünftig eingesetzt werden, um Wirkstoffe für neue Medikamente zu entwickeln.

Seit Ausbruch der COVID-19-Pandemie ermitteln Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler weltweit die Strukturen wichtiger Schlüsselproteine des SARS CoV-2-Virus in 3D. Ihr gemeinsames Ziel ist es, Andockstellen für einen Wirkstoff zu finden, mit dem der Erreger wirksam bekämpft werden kann.

Möglich macht dies unter anderem die Kryo-Elektronenmikroskopie, mit der sich dreidimensionale Strukturen von Biomolekülen sichtbar machen lassen. Eine große Herausforderung, denn diese sind in ihrer Struktur äußerst flexibel. Um die wuseligen Moleküle einzufangen, ohne sie zu beschädigen, werden diese extrem schnell abgekühlt, sozusagen schockgefroren. Die tiefgefrorenen Proben werden mit Elektronen beschossen und die resultierenden Bilder aufgenommen. Aus den Aufnahmen kann dann die dreidimensionale Struktur der Moleküle berechnet werden. Für die Entwicklung der Kryo-Elektronenmikroskopie erhielten drei Pioniere dieser Technik, Jacques Dubochet, Joachim Frank und Richard Henderson, im Jahr 2017 den Nobelpreis für Chemie.

Auflösungsweltrekord macht einzelne Atome im Protein sichtbar

Starks Gruppe erreichte nun einen entscheidenden Auflösungsrekord mit einem bisher einzigartigen Kryo-Elektronenmikroskop, das das Team neu entwickelt hat. „Unser Mikroskop besitzt zwei zusätzliche optische Elemente, mit denen wir die Bildqualität und Auflösung weiter verbessern konnten. Diese sorgen dafür, dass Abbildungsfehler optischer Linsen, sogenannte Aberrationen, keine Rolle mehr spielen“, erklärt der Max-Planck-Direktor. Seine Doktorandin Ka Man Yip ergänzt: „Elektronenmikroskope sind optische Instrumente und ähneln physikalisch einem Fotoapparat. Die Aberrationen eines Elektronenmikroskops stören in der Kryo-Elektronenmikroskopie ganz ähnlich wie die einer Kamera in der Fotografie. Für eine wesentlich bessere Bildqualität war es daher entscheidend, diese Fehler zu vermeiden.“


Das Team von Holger Stark hat mit der Kryo-Elektronenmikroskopie erstmals einzelne Atome in einem Protein sichtbar gemacht. Die Cartoon-Darstellung zeigt einen Teils des Apoferritin-Proteins (gelb), bei dem eine Tyrosin-Seitenkette grau herausgehoben ist. Die Aminosäure Tyrosin besteht aus mehreren Atomen, die in der Struktur einzeln erkennbar sind (rote Gitterstrukturen).

RadioLeinewelle

Oktober 29th, 2020

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