{"id":2663,"date":"2020-10-29T05:25:53","date_gmt":"2020-10-29T04:25:53","guid":{"rendered":"https:\/\/radioleinewelle.de\/?p=2663"},"modified":"2020-10-29T05:25:53","modified_gmt":"2020-10-29T04:25:53","slug":"aufloesungsweltrekord-in-der-kryo-elektronenmikroskopie","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/radioleinewelle.de\/index.php\/2020\/10\/29\/aufloesungsweltrekord-in-der-kryo-elektronenmikroskopie\/","title":{"rendered":"Aufl\u00f6sungsweltrekord in der Kryo-Elektronenmikroskopie"},"content":{"rendered":"<p class=\"summary\">Eine entscheidende Aufl\u00f6sungsgrenze in der Kryo-Elektronenmikroskopie ist geknackt. Holger Stark und sein Team am Max-Planck-Institut (MPI) f\u00fcr biophysikalische Chemie haben zum ersten Mal einzelne Atome in einer Proteinstruktur beobachtet und die bisher sch\u00e4rfsten Bilder mit dieser Methode aufgenommen. Mit solch detaillierten Einblicken l\u00e4sst sich besser verstehen, wie Proteine in der lebenden Zelle ihre Arbeit verrichten oder Krankheiten hervorrufen. Auch kann die Technik zuk\u00fcnftig eingesetzt werden, um Wirkstoffe f\u00fcr neue Medikamente zu entwickeln.<\/p>\n<p>Seit Ausbruch der COVID-19-Pandemie ermitteln Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler weltweit die Strukturen wichtiger Schl\u00fcsselproteine des SARS CoV-2-Virus in 3D. Ihr gemeinsames Ziel ist es, Andockstellen f\u00fcr einen Wirkstoff zu finden, mit dem der Erreger wirksam bek\u00e4mpft werden kann.<\/p>\n<p>M\u00f6glich macht dies unter anderem die Kryo-Elektronenmikroskopie, mit der sich dreidimensionale Strukturen von Biomolek\u00fclen sichtbar machen lassen. Eine gro\u00dfe Herausforderung, denn diese sind in ihrer Struktur \u00e4u\u00dferst flexibel. Um die wuseligen Molek\u00fcle einzufangen, ohne sie zu besch\u00e4digen, werden diese extrem schnell abgek\u00fchlt, sozusagen schockgefroren. Die tiefgefrorenen Proben werden mit Elektronen beschossen und die resultierenden Bilder aufgenommen. Aus den Aufnahmen kann dann die dreidimensionale Struktur der Molek\u00fcle berechnet werden. F\u00fcr die Entwicklung der Kryo-Elektronenmikroskopie erhielten drei Pioniere dieser Technik, Jacques Dubochet, Joachim Frank und Richard Henderson, im Jahr 2017 den Nobelpreis f\u00fcr Chemie.<\/p>\n<h4>Aufl\u00f6sungsweltrekord macht einzelne Atome im Protein sichtbar<\/h4>\n<p><a href=\"https:\/\/www.mpibpc.mpg.de\/de\/stark\">Starks Gruppe<\/a> erreichte nun einen entscheidenden Aufl\u00f6sungsrekord mit einem bisher einzigartigen Kryo-Elektronenmikroskop, das das Team neu entwickelt hat. \u201eUnser Mikroskop besitzt zwei zus\u00e4tzliche optische Elemente, mit denen wir die Bildqualit\u00e4t und Aufl\u00f6sung weiter verbessern konnten. Diese sorgen daf\u00fcr, dass Abbildungsfehler optischer Linsen, sogenannte Aberrationen, keine Rolle mehr spielen\u201c, erkl\u00e4rt der Max-Planck-Direktor. Seine Doktorandin Ka Man Yip erg\u00e4nzt: \u201eElektronenmikroskope sind optische Instrumente und \u00e4hneln physikalisch einem Fotoapparat. Die Aberrationen eines Elektronenmikroskops st\u00f6ren in der Kryo-Elektronenmikroskopie ganz \u00e4hnlich wie die einer Kamera in der Fotografie. F\u00fcr eine wesentlich bessere Bildqualit\u00e4t war es daher entscheidend, diese Fehler zu vermeiden.\u201c<\/p>\n<hr \/>\n<div id=\"description_17524553\" class=\"description\">\n<p>Das Team von Holger Stark hat mit der Kryo-Elektronenmikroskopie erstmals einzelne Atome in einem Protein sichtbar gemacht. Die Cartoon-Darstellung zeigt einen Teils des Apoferritin-Proteins (gelb), bei dem eine Tyrosin-Seitenkette grau herausgehoben ist. Die Aminos\u00e4ure Tyrosin besteht aus mehreren Atomen, die in der Struktur einzeln erkennbar sind (rote Gitterstrukturen).<\/p>\n<\/div>\n<p id=\"copyright_17524553\" class=\"copyright\">\u00a9 Holger Stark \/ Max-Planck-Institut f\u00fcr biophysikalische Chemie<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Eine entscheidende Aufl\u00f6sungsgrenze in der Kryo-Elektronenmikroskopie ist geknackt. Holger Stark und sein Team am Max-Planck-Institut (MPI) f\u00fcr biophysikalische Chemie haben zum ersten Mal einzelne Atome in einer Proteinstruktur beobachtet und die bisher sch\u00e4rfsten Bilder mit dieser Methode aufgenommen. 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